Aminokwasy rozgałęzione BCAA – mechanizm działania, badania, dawkowanie

BCAA (ang. branched-chain amino acid – aminokwasy rozgałęzione) to trzy aminokwasy egzogenne (leucyna, izoleucyna i walina), czyli takie, które muszą zostać dostarczone z pożywieniem, ponieważ nie są syntezowane przez organizm, a są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania człowieka.117 Poszczególne frakcje białek różnią się zawartością aminokwasów rozgałęzionych (tab. 2.2.).

  Leucyna BCAA
Izolat białka serwatki 14% 26%
Białko mleka 10% 21%
Białko jaja 8.5% 20%
Białko mięśniowe 8% 18%
Izolat białka sojowego 8% 18%
Białko pszenicy 7% 15%

Tabela 2.2. Zawartość leucyny i BCAA w wybranych produktach żywnościowych
Źródło: opracowanie na podstawie: Layman i wsp. (2004)

Leucyna jest ważnym substratem w tworzeniu hemoglobiny. Izoleucyna, będąca izomerem leucyny również bierze udział w powstaniu hemoglobiny, reguluje poziom glukozy i przemiany energetyczne. Walina oprócz udziału w procesie wytwarzania energii, stymuluje regenerację i wzrost tkanek oraz jest prekursorem w szlaku syntezy penicyliny.

Szacuje się, że stężenie tych trzech aminokwasów w tkance mięśniowej wynosi 14 – 18 %, podczas gdy w reklamach często mylnie mówi się o 40 %, a jest to procent puli aminokwasów zgromadzonych w całym ciele (35 – 40 %).89 Jako suplementy diety mają przynieść efekt ergogeniczny i występują w postaci tabletek, proszku do rozpuszczania lub płynu.

Podczas wysiłku fizycznego i deficytu energii aminokwasy te zostają wykorzystywane na potrzeby energetyczne. Wówczas jeżeli nie zostaną uzupełnione w postaci pożywienia lub suplementu, istnieje duże prawdopodobieństwo, że BCAA zostanie pozyskane z tkanki mięśniowej, doprowadzając jednocześnie do jej degradacji. Aby ochronić mięśnie przed katabolizmem (działanie antykataboliczne), zaleca się podawanie BCAA przed i bezpośrednio po treningu.69 Suplementacja wydaje się bardzo zasadna w okresie redukcji tkanki tłuszczowej, kiedy niska podaż kalorii i długie, ciężkie treningi przyczyniają się do nadmiernego katabolizmu tkanki mięśniowej. Dla większego efektu antykatabolicznego BCAA jest często łączone z glutaminą, która chociaż jest kontrowersyjnym suplementem, zdaje się wykazywać działanie ochronne względem białek mięśniowych.18

Leucyna jest uważana przez sportowców za najważniejszy spośród trzech aminokwasów rozgałęzionych. Istnieją przesłanki jakoby ten aminokwas silnie stymulował syntezę białek. Z tego względu hipotetyczne działanie aminokwasów rozgałęzionych sprowadza się również w okresie budowy masy mięśniowej.

Mówi się też o wpływie BCAA na opóźnienie uczucia zmęczenia. Mechanizmu takiego działania upatruje się w regulowaniu dostępu tryptofanu do mózgu poprzez konkurowanie z BCAA, jako, że aminokwasy rozgałęzione i tryptofan dostają się tam tym samym szlakiem.29 Zmęczenie psychiczne podczas wykonywania wysiłku fizycznego bierze się m.in. z obciążenia Ośrodkowego Układu Nerwowego i braku równowagi między ilością BCAA i tryptofanu we krwi. Jeżeli tryptofanu jest więcej niż BCAA, większa część tryptofanu dostaje się do mózgu, gdzie wpływa na produkcję serotoniny, która wywołuje objawy senności i zmęczenia. Dodatkowa suplementacja aminokwasami rozgałęzionymi wydaje się limitować ilość tryptofanu, która dostanie się do mózgu i w ten sposób zmniejszać uczucie zmęczenia u sportowców. To z kolei może wpłynąć na wydłużenie czasu i intensywności treningów, co zwykle przekłada się na osiągany wynik sportowy.

Przyjmowanie BCAA około treningowo zdaje się również poprawiać tempo regeneracji uszkodzonych włókien mięśniowych, dzięki czemu sportowiec może trenować jeszcze ciężej i częściej.

Bolesność mięśni po treningu spowodowana jest mikrouszkodzeniami i stanami zapalnymi w tkance mięśniowej. Podawanie BCAA (przez 12 dni, dwa razy dziennie po 10 g) przed i po treningu (100 wskoków na pudło) wpływa na zmniejszenie bolesności mięśni i nasiloną regenerację uszkodzonych włókien mięśniowych, co zostało potwierdzone w badaniu popartym analizą biochemicznych markerów uszkodzenia tkanki mięśniowej.48

BCAA poprzez nasilenie syntezy białek kurczliwych wywiera wpływ na tempo regeneracji i adaptacji do wysiłku. Badanie (kontrolowane placebo) naukowców z Ball State University wykazały, że czterotygodniowa suplementacja aminokwasami rozgałęzionymi z dodatkiem glutaminy po intensywnym treningu siłowym, przyczynia się do zwiększenia tempa regeneracji wynikającego m.in. z podniesionego poziomu testosteronu i obniżonego poziomu kortyzolu i kinazy keratynowej (markera uszkodzenia mięśni).95

Uważa się, że za działanie BCAA odpowiada głównie leucyna, ponieważ ma aktywny wpływ na ścieżkę syntezy białkowej mTOR.24 64 Badania potwierdziły, że zarówno sama leucyna37 76 jak i podanie BCAA71 72 wpływa na aktywację kinazy mTOR, która z kolei aktywuje białko 4E-BP1 i kinazę p70S6K, co wskazuje na to, że aminokwasy rozgałęzione stymulują syntezę białek również na drodze innej niż insulina (aktywacja proteiny Akt/PKB). Leucyna może stymulować również sekrecję insuliny73 78, dlatego wydaje się, że ma podwójne znaczenie w procesie syntezy białek.

Wyniki badań Francuskich naukowców sugerują, że połączenie leucyny z waliną i izoleucyną przynosi lepsze efekty niż sama leucyna. Dodatkowo jednak zasugerowano, że chroniczna suplementacja leucyną może skutkować nasilonym odkładaniem się tkanki tłuszczowej i insulinoopornością.3 Kolejnym argumentem potwierdzającym przydatność aminokwasów rozgałęzionych, jest fakt ich blokującego działania na dwie proteiny powiązane z efektem katabolizmu i atrofii mięśni. Naukowcy potwierdzili, że suplementacja BCAA może skutecznie zmniejszyć ilość tych protein (MAFbx i MuRF-1) po suplementacji w dawce 85 mg / kg masy ciała.9

COMS i KMPKOl uplasowały BCAA w grupie B co oznacza, że wybrane badania niejednoznacznie kwalifikują ich przydatność we wspomaganiu wysiłku fizycznego.67 W wynikach badań można zauważyć potwierdzenie wpływu aminokwasów rozgałęzionych na wydajność w wysiłkach aerobowych i anaerobowych, zmniejszenie zmęczenia i wzrost siły mięśniowej.

Tylko jedno z wybranych przez organizacje badań potwierdziło wpływ suplementacji tymi aminokwasami na przyrost beztłuszczowej masy ciała. Polegało na potreningowym podawaniu 12 kolarzom napoju złożonego z 7,5 g leucyny, 20 g białka, 89 g węglowodanów i 22g tłuszczu, przez 6 dni bloku treningowego. Grupa kontrolna otrzymywała napój złożony z 119g węglowodanów i 22g tłuszczu. Wykazano, że suplementacja napojem złożonym z leucyny, białka, węglowodanów i tłuszczu, przyjmowanym w ciągu 1 – 3 godzin po treningu, prowadzi do zwiększenia poziomu aminokwasów rozgałęzionych we krwi i moczu. Poziom uszkodzenia mięśni, wyrażony przez zbadanie poziomu kinazy kreatynowej, był niższy o 21 – 25 % w stosunku do grupy placebo. Bilans azotowy z kolei był dodatni w obu badanych grupach. Nie wykazano też wzrostu wydajności u testowanych kolarzy.

Konkluzja badania mówi o tym, że potreningowa suplementacja białkiem i leucyną stymuluje metabolizm BCAA i w ten sposób łagodzi uszkodzenia tkanki mięśniowej.77 Może to sugerować, że suplementacja samymi aminokwasami rozgałęzionymi będzie miała działanie antykataboliczne względem tkanki mięśniowej.

Wskazuje się, że BCAA mogą mieć również wpływ na nasilenie utleniania tłuszczów, co wykazywano w badaniach na podstawie oznaczenia większej ilości zachowanego glikogenu po suplementacji tymi aminokwasami.39

Powszechnie uważa się, że suplementacja aminokwasami rozgałęzionymi jest niepotrzebna u przeciętnych ludzi, jeżeli poziom spożywanych białek jest wyższy niż 1 – 1,5 g / kg masy ciała.49 U osób dla których zaleca się obniżenie podaży białka w diecie (np. w chorobach nerek, wątroby), dodatkowa porcja BCAA może pomóc utrzymać dodatni bilans azotowy. We wspomaganiu sportowców sugeruje się zasadność przyjmowania tych aminokwasów w dawce 20g / dziennie lub 1 g / 10 kg (0,1 g / kg) masy ciała przed i po treningu.

Źródła:

  1. Balage M., Dardevet D. (2010): Long-term effects of leucine supplementation on body composition. Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 13: 265-270.
  1. Borgenvik M., Apró W., Blomstrand E. (2003): Intake of branched-chain amino acids influences the levels of MAFbx mRNA and MuRF-1 total protein in resting and exercising human muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab.
  1. Claeyssens S. i wsp. (2000): Effect of enteral glutamine on leucine, phenylalanine and glutamine metabolism in hypercortisolemic subjects. Am J Physiol Endocrinol Metab.
  1. Drummond M. i wsp. (2009): Rapamycin administration in humans blocks the contraction-induced increase in skeletal muscle protein synthesis. J Physiol.
  1. Fernstrom J., Wurtman R. (1972): Brain serotonin content: physiological regulation by plasma neutral amino acids. Science.
  1. Greiwe J. i wsp. (2001): Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab.
  1. Gualano A., Bozza T., Lopes De Campos P., Roschel H., Dos Santos C., Luiz M., Benatti F., Herbert L. (2011): Branched-chain amino acids supplementation enhances exercise capacity and lipid oxidation during endurance exercise after muscle glycogen depletion. J Sports Med Phys Fitness, 51(1): 82-88.
  1. Howatson G., Hoad M., Goodall S., Tallent J., Bell P., French D. (2012): Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo controlled study. The Journal of the International Society of Sport Nutrition, 9: 20.
  1. http://examine.com/supplements/Branched+Chain+Amino+Acids/
  1. Kimball S., Jefferson L. (2006): Signaling pathways and Molecular Mechanism through which Branched-Chain Amino Acids Mediate Translation Control od Protein Synthesis. J. Nutr, 136: 227-231.
  1. Krzysztofiak H., Krzywański J., Frączek B., Podkowska J., Misiorowska J., Chłoń K., Parol D., Zembroń-Łacny A., Szyguła Z., Malczewska J. (2012): Wspólne Stanowisko Centralnego Ośrodka Medycyny Sportowej i Komisji Medycznej Polskiego Komitetu Olimpijskiego: Stosowanie suplementów diety i żywności funkcjonalnej w sporcie. Rekomendacje dla polskich związków sportowych. Warszawa. 11-13, 15-19, 22-27.
  1. Lemon R. (1991): Protein and amino acid needs of the strength athlete. Int. Sport Nutrits, London.
  1. Liu Z. i wsp. (2001): Branched chain amino acids activate messenger ribonucleic acid translation regulatory proteins in human skeletal muscle, and glucocorticoids blunt this action. J Clin Endocrinol Metab.
  1. Louard R., Barrett E., Gelfand R. (1990): Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. Clin Sci (Lond).
  1. Manders R., Koopman R., Sluijsmans W., van den Berg R., Verbeek K., Saris W., Wagenmakers A., van Loon L. (2006) Co-Ingestion of a Protein Hydrolysate with or without Additional Leucine Effectively Reduces Postprandial Blood Glucose Excursions in Type 2 Diabetic Men. J Nutr, 136(5): 1294-1299.
  1. Nair K., Schwartz R., Welle S. (1992): Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. Am J Physiol.
  1. Nelson A., Phillips S., Stellingwerff T., Rezzi S., Bruce S., Breton I., Thorimbert A., Guy P., Clarke J., Broadbent S., Rowlands D. (2012): A protein-leucine supplement increases branched-chain amino acid and nitrogen turnover but not performance. Med Sci Sports Exerc, 44(1): 57-68.
  1. Newsholme P. i wsp. (2005): New insights into amino acid metabolism, beta-cell function and diabetes. Clin Sci (Lond).
  1. Riazi R. i wsp. (2003): The total branched-chain amino acid requirement in young healthy adult men determined by indicator amino acid oxidation by use of L-{1-13C}phenylalanine. J Nutr.
  1. Sharp C., Pearson D. (2010) Amino acid supplements and recovery from high-intensity training. J Strength Cond Res, 24(4): 1125-1130.
  1. Yoshizawa F. (2012): New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators. J Pharmacol Sci.

 

Autorem powyższego artykułu jest Patryk Bielawski. Tekst jest częścią pracy dyplomowej wykonanej pod kierunkiem dr hab. Wiesława Ziółkowskiego pt.” Suplementy diety potencjalnie wpływające na przyrost beztłuszczowej masy ciała w systemie żywienia zawodników sportów sylwetkowych”. Wszelkie prawa zastrzeżone. Kopiowanie, powielanie i wykorzystywanie (w całości lub we fragmentach) bez zgody autora zabronione.